拜谱生物

400-820-8531
research service
科研服务
首页 > 科研服务 > 修饰组学 > N-糖基化体现组
N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子政治意识的繁杂性和好多N-glycoproteins低形容情况让 对N-glycosylation设备构造的分析做法的描诉相当很困难。在加测低丰度的N糖基化呈现血清或肽段时,里面参杂巨大未呈现的血清肽断,这很是比较容易将低丰度的糖基化呈现血清肽段的网络信号消除。凝素亲和法是现有糖血清质组学中app比较多泛的拆分丰度做法。凝集素(lectin)就是类糖切合血清质,能专心分辨某类特别的设备构造的单糖或聚糖中特殊的糖基字段而与之切合,患者与糖链不可逆转非共价切合,糖血清或糖肽被凝集素阻止后面,基本上用特殊的单糖能够 竞争性切合凝集素将糖血清或糖肽过柱之后。 核球蛋白做好酶解后用凝集素(lectin)聚集N-糖基化肽段,后来用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中割掉相连在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该做好处理可能会导致Asn碳原子量添加2.9890Da。然后用高定位精度LC-MS质谱仪论文检测脱糖后的肽段,依据数据资料检索数据资料库,证明脱糖后碳原子量两者概念碳原子量的变换与糖基化表达肽段的字段,最后知道该核球蛋白的N-糖基化位点。N-糖基化位点知道随后,再用label-free的方法对其做好参考值分折。

image.png

产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
涉及类产品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物